Extracción y caracterización fisicoquímica de colágeno a partir de escamas de yaraquí (Semaprochilodus insignis) por hidrólisis mixta con fines nutricionales

Abstract

The objective of the research was to obtain type I collagen from the scales of Yaraquí (Semaprochilodus insignis), the study was experimental factorial, as factors temperature and type of acid, on the response percentage of protein. The characterization of the collagen obtained from the optimal treatment was performed by polyacrylamide gel electrophoresis (SDS PAGE), Fourier transform infrared spectroscopy (FTIR), scanning electron microscopy (SEM), and amino acid profile by high performance liquid chromatography - HPLC. The treatment with citric acid plus pepsin at 20ºC reported the highest protein percentage of 25,42±1,59%. From the SDS-PAGE analysis, β-chain, α-1and α-2 chain protein bands were evidenced, with molecular weights 245, 100, 75, 63 and 35 kDa. From the structural analysis by FTIR, absorption peaks with amide bonds were reported, Amide A (3298), Amide B (2922), Amine I (1636), Amine II (1541), Amine III (1233). From the SEM, porous fibrils characteristic of collagen were shown. Likewise, the amino acid profile showed characteristic amino acids, glycine at a concentration of 113,97±0,02 mg/g and proline 60,56±0,01 mg/g. Concluding that type I collagen was extracted from yaraquí scales.

La investigación tuvo como objetivo obtener colágeno tipo I a partir de las escamas de Yaraquí (Semaprochilodus insignis), el estudio fue experimental con un diseño factorial, donde los factores fueron temperatura y tipo de ácido, sobre la respuesta porcentaje de proteína. La caracterización del colágeno obtenido del tratamiento óptimo se realizó mediante electroforesis en gel de la poliacrilamida (SDS PAGE), espectroscopia infrarroja por transformada de Fourier (FTIR), microscopía electrónica de barrido (SEM), y perfil de aminoácidos por cromatografía líquida de alta performance - HPLC. El tratamiento con ácido cítrico más pepsina a 20ºC reportó el mayor porcentaje de proteína de 25,42±1,59%. Del análisis SDS-PAGE, se evidenciaron bandas de proteínas de cadena β, α-1y α-2, con pesos moleculares 245, 100, 75, 63 y 35 kDa. Del análisis estructural mediante FTIR, se reportó picos de absorción con enlaces amida, Amida A (3298), Amida B (2922), Amina I (1636), Amina II (1541), Amina III (1233). Del SEM, se mostró fibrillas porosas características del colágeno. Asimismo, el perfil de aminoácidos evidenció aminoácidos característicos, glicina a concentración de 113,97±0,02 mg/g y prolina 60,56±0,01 mg/g. Concluyendo que se extrajo colágeno tipo I a partir de escamas de yaraquí.